Saturs

• Saturs: atšķirība starp hemoglobīnu un mioglobīnu
• Salīdzināšanas tabula
• Kas ir hemoglobīns?
• Kas ir mioglobīns?
• Galvenās atšķirības
• Secinājums

Galvenā atšķirība starp hemoglobīnu un mioglobīnu ir tā, ka hemoglobīns ir atrodams eritrocītos, un tam ir tetrameriska struktūra, kamēr mioglobīns ir atrodams muskuļos un tam ir monomēriska struktūra.

Gan hemoglobīns, gan mioglobīns ir olbaltumvielas, kurām ir skābekļa pārneses spēja. Tā kā abu olbaltumvielu pamatfunkcija ir vienāda, taču tajās ir daudz atšķirību. Hemoglobīns atrodas eritrocītos. Mioglobīns galvenokārt atrodams muskuļu šūnās.

Hemoglobīns sastāv no hema un globīna ķēdes. Hēmu veido dzelzs un protoporfirīns. Hemoglobīna struktūra ir tetrameriska. Divas no tās polipeptīdu ķēdēm ir alfa ķēdes un divas beta ķēdes. Kamēr mioglobīna struktūra ir monomēra. Tas satur vienu polipeptīdu ķēdi. Mioglobīns sastāv no hema un četriem pirola gredzeniem, kurus piestiprina metiņa tilti.

Hemoglobīnu raksta arī kā Hb, kamēr mioglobīnu raksta kā MB. Hemoglobīna galvenā loma ir skābekļa pārnešana uz visa ķermeņa šūnām, kad ķermenī cirkulē asinis. Kamēr mioglobīns piegādā skābekli tikai muskuļiem. Mioglobīns pārvadā skābekli no hemoglobīna līdz muskuļu šūnu mitohondrijiem, un šis skābeklis tiek izmantots enerģijas ražošanai elpošanas procesā. Hemoglobīnam ir lielāka afinitāte pret oglekļa monoksīdu nekā skābeklim, savukārt mioglobīnam nav afinitātes pret CO. Hemoglobīns var saistīties arī ar CO2, NO un ūdeņraža joniem.

Hemoglobīna funkcijas var aprakstīt šādi; tas dzeltenuma dēļ asinīm piešķir sarkanu krāsu. Tas ir skābekļa un CO2 nesējs. Tam bija fizioloģiski aktīva katabolīta loma. Tas uztur asiņu pH. Tam ir arī loma RBC metabolismā. Mioglobīna funkcijas var aprakstīt šādi; tai ir spēja uzglabāt skābekli, kas muskuļiem liek strādāt efektīvāk. Tas arī palīdz ķermenim anaerobos apstākļos un badā. Mioglobīnam ir arī loma ķermeņa temperatūras regulēšanā. Centrālais metāls abās olbaltumvielās ir dzelzs, un abi ir globular proteīni. Abu olbaltumvielu ligands ir skābeklis. Hemoglobīna veidi ir Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embrija hemoglobīns, augļa hemoglobīns un glikozilēts hemoglobīns. Mioglobīns nav sīkāk sadalīts tipos.

Saturs: atšķirība starp hemoglobīnu un mioglobīnu

• Salīdzināšanas tabula
• Kas ir hemoglobīns?
• Kas ir mioglobīns?
• Galvenās atšķirības
• Secinājums

Salīdzināšanas tabula

Pamats	Hemoglobīns	Mioglobīns
Definīcija	Tas ir proteīns, kas atrodas sarkanajās asins šūnās, un tam ir skābekļa pārneses spēja.	Tas ir proteīns, kas atrodams muskuļu šūnās. Tam ir arī skābekļa pārvadāšanas spēja.
Sastāvs	To veido hema un globīna ķēdes. Hēmu veido dzelzs un protoporfirīns.	Tas sastāv no hema un četriem pirola gredzeniem, kas ir piestiprināti ar metīna tiltiem.
Polipeptīdu ķēdes	Divas no tās polipeptīdu ķēdēm ir alfa, bet divas - beta.	Tas satur vienu polipeptīdu ķēdi.
Struktūras tips	Tam ir tetrameriska struktūra.	Tam ir monomēriska struktūra.
Iesiešanas un uzglabāšanas iespējas	Tam ir spēja saistīt skābekli, bet tas nevar uzglabāt skābekli.	Tas var saistīt un arī uzglabāt skābekli.
Apakštipi	Hemoglobīna veidi ir Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embrija hemoglobīns, augļa hemoglobīns un glikozilēts hemoglobīns.	Mioglobīns nav sīkāk sadalīts apakštipos.
Centrālais metāls un ligands	Centrālais metāls ir atoms, un ligands ir skābeklis.	Centrālais metāls ir atoms dzelzs, un ligands ir skābeklis.
Affinitāte pret citām gāzēm	Tam ir vairāk afinitātes pret CO nekā skābekli. Tas var saistīties arī ar CO2, NO un ūdeņraža joniem.	Tam ir spēja saistīties tikai ar skābekli.
Funkcija	Asinis cirkulējot, tas pārvadā skābekli visā ķermenī.	Tas pārvadā skābekli no hemoglobīna līdz muskuļu šūnas mitohondrijiem. Šis skābeklis tiek izmantots aerobā elpošanā.
Citas funkcijas	Citas funkcijas ir, tas skābekļa klātbūtnes dēļ asinīm piešķir sarkanu krāsu. Tas arī veicina RBC metabolismu. Viņi arī spēlē fizioloģiski aktīvo katabolītu lomu. Hemoglobīns palīdz arī uzturēt asiņu pH.	Viena no tās svarīgajām funkcijām ir skābekļa uzkrāšana muskuļu funkcijām. Tas palīdz arī anaerobos apstākļos un badā. tas arī veicina ķermeņa temperatūras uzturēšanu.

Kas ir hemoglobīns?

Hemoglobīns ir olbaltumvielu veids, kas atrodams RBC un kam ir skābekļa nestspēja. Tam ir tetrameriska struktūra un formas forma. To veido heme un globina ķēde. Hēmu veido dzelzs un protoporfirīns. Katra alfa vienība papildus sastāv no 144 atlikumiem, savukārt katra beta vienība sastāv no 146 atlikumiem. Hemoglobīna galvenā loma ir skābekļa transportēšana visā ķermenī, kad notiek asinsriti. Tam ir vairāk afinitātes pret CO nekā skābekli. Tas ir iemesls cilvēku “klusajai nāvei”, kas guļ istabās, kad nakts laikā gāzes sildītāji paliek ieslēgti. Tas var saistīties arī ar CO2, NO un ūdeņraža joniem. Hemoglobīns asinīm piešķir raksturīgu sarkanu krāsu skābekļa klātbūtnes dēļ. Tam ir arī loma sarkano asins šūnu metabolismā. Tas palīdz uzturēt asiņu pH. Tie ir aktīvi katabolīti. Īsumā hemoglobīnu raksta arī kā Hb. Vīriešiem normālais hemoglobīna diapazons ir no 13 līdz 16 mg / dl, bet sievietēm - no 12 līdz 14 mg / dl. Hemoglobīna deficītu sauc par anēmiju. Tās skābekļa saistīšanās līkne ir sigmoid tipa.

Kas ir mioglobīns?

Mioglobīns ir arī olbaltumviela, kas atrodas muskuļu šūnās, un tai ir arī skābekļa pārneses spēja. Tam ir arī riņķveida forma, bet tas ir monomērisks proteīns. Tas satur tikai polipeptīdu ķēdi. Tas satur dzelzi un četrus pirola gredzenus, kurus piestiprina ar metīna tiltiem. Tas ciešāk un stingrāk saistās ar skābekli. Tam nav saistīšanās spējas ar citām gāzēm. Tā skābekļa saistīšanās līkne ir hiperboliska. Īsā formā tas ir uzrakstīts arī kā Mb. Tā centrālais atoms ir arī dzelzs tāpat kā hemoglobīns, un ligands ir skābeklis. Tā papildu kvalitāte ir tāda, ka tas ne tikai saistās ar skābekli, bet arī var to uzglabāt, kas palīdz ķermenim apstākļos, kad trūkst skābekļa. Tas paņem skābekli no hemoglobīna un pārnes to uz muskuļu šūnu mitohondrijiem, kur to lieto aerobajā elpošanā. Tas arī palīdz ķermenim regulēt temperatūru. Tas arī palīdz bada laikā.

Galvenās atšķirības

1. Hemoglobīns ir skābekli saistošs proteīns, kas atrodams RBC, savukārt mioglobīns ir arī proteīns, kam piemīt skābekļa pārnešanas spēja, bet tas ir atrodams muskuļos.
2. Hemoglobīnam ir tetrameriska struktūra, savukārt mioglobīnam ir monomēriska struktūra.
3. Mioglobīns var uzglabāt arī skābekli, bet hemoglobīns to nevar uzglabāt.
4. Hemoglobīnam ir vēl citi apakštipi, kuru svarīgi tipi ir: Hb A1, Hb A2 un Hb f. Mioglobīnam nav citu apakštipu.
5. Hemoglobīnam ir divas alfa ķēdes un divas beta ķēdes, savukārt mioglobīnam ir viena polipeptīdu ķēde.
6. Hemoglobīnam ir arī afinitāte pret dažām citām gāzēm, piemēram, CO, CO2 un NO utt., Lai gan mioglobīnam nav afinitātes pret citām gāzēm.

Secinājums

Gan hemoglobīns, gan mioglobīns ir olbaltumvielas, kurām piemīt skābekļa pārnešanas spēja. Abiem ir atšķirības to struktūrā un funkcijās. Bioloģijas studentiem ir svarīgi zināt šīs atšķirības. Iepriekš minētajā rakstā mēs rūpīgi uzzinājām par hemoglobīnu un mioglobīnu.